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  Group description

Uno de los principales desafíos actuales de la proteómica es la determinación de modificaciones postraduccionales (PTMs). El papel clave de las PTMs en casi todos los procesos biológicos, incluyendo el cáncer, está ampliamente documentado y continuamente se están describiendo nuevas funciones. Hasta la fecha, se han descrito más de 50 PTMs y estas pueden ser el resultado de la adición de grupos funcionales a los residuos de aminoácidos ya sea enzimática o no enzimáticamente, adición de péptidos o proteínas, y cambios químicos o estructurales de AA. La fosforilación de Ser, Thr y Tyr es quizás uno de las PTMs más estudiadas y está implicada en la regulación de la actividad de las proteínas, regulación de las cascadas de señalización, la progresión del ciclo celular y las interacciónes proteína-proteína entre otros procesos. La intercomunicación entre diferentes PTM es también un importante evento que puede desencadenar, por ejemplo, la degradación de proteínas (fosforilación - ubiquitinación). Otras PTMs con papeles importantes en las funciones biológicas son, por ejemplo, la metilación de residuos de lisina y arginina o la acetilación de la lisina y la proteína N-terminal. Estos son sin duda procesos clave en las modificaciones de histonas y la regulación epigenética, y la Plataforma de Proteómica presta especial atención a estudiar estas proteínas y sus modificaciones. La Plataforma de Proteómica determina PTMs tanto a nivel de proteínas puras, bandas de geles y a gran escala, mediante espectrometría de masas (LCMSMS) y estratégias de enriquecimiento de PTMs actuales. Por ejemplo, combinar un enriquecimiento con TiO2 y IMAC permite determinar los sitios tanto de mono como múltiples fosforilaciónes (Mol Proteómica Celular 2008; 7:661-671). Pese a que las herramientas necesarias para identificar y caracterizar muchas PTMs son altamente eficaces, a menudo son insuficientes para determinar ciertas modificaciones. Tanto la complejidad y la gran variedad de modificaciones existentes, así como sus propiedades químicas lábiles hacen de la caracterización de PTMs uno de los pilares de la proteómica requiriendo estrategias adicionales y complementarias. Para detectar PTM, esta unidad utiliza técnicas como la fragmentación ETD (disociación mediante transferencia de electrones) y PTR (reacción de transferencia de protones) ya que favorecen la generación de diferentes iones que la fragmentación CID (disociación inducida por colisión) y, en particular, iones C y Z. /span>

  Leader Bio
 

Sílvia Barceló Batllori (Barcelona, 1968) se licenció en Ciencias Químicas por la Universidad de Barcelona (1991) y obtuvo su doctorado en bioquímica en la Universidad de Aston en 1998 (Birmingham, Reino Unido). Durante su etapa postdoctoral en la Universidad de Lausanne (Suiza), se especializó en proteómica y espectrometría de masas, focalizándose en su aplicación a la investigación en diabetes y obesidad biomédica durante su estancia en el Laboratorio de Diabetes y Obesidad en IDIBAPS, Barcelona. Entre 2008 y 2012 lideró la Unidad de Proteómica de la IACS de Instituto Aragonés de Salud, Zaragoza.

       
  Selected publications

 

 flecha Malpique, R. , Figueiro, H., Esteban, Y., Rebuffat, S., Hanzu, F., Vinaixa, M., Yanes, O., Correig, X., Barceló-Batllori, S. , Gasa, R., Kalko, S. and Gomis, R. Integrative analysis reveals novel pathways mediating the interaction between adipose tissue and pancreatic islets in obesity in rats. Diabetologia 2014, DOI 10.1007/s00125-014-3205-0

 flecha Segura, V, Medina-Aunon, JA, Mora, MI, Martínez-Bartolomé, S, Abian, J, Aloria, K, Antúnez, O, Arizmendi, JM, Azkargorta, M, Barceló-Batllori, S, et al. Surfing transcriptomic landscapes. A step beyond the annotation of Chromosome 16 proteome. Journal of Proteome Research, 2014, 13, 158-72.

 flecha Baila-Rueda, L., Cenarro, A., Cofan, M., Orera, I., Barceló-Batllori, S. , et al New fast method for serum non-cholesterol sterols quantification by high performed liquid chromatography coupled to mass spectrometry. Analytical Methods 2013, 5, 2249

 flecha Ramirez, A., Barceló-Batllori, S., Fernández-Vizarra, E., Navarro, M.A. et al. Proteomics and gene expression analyses of mitochondria from squalene-treated apoE-deficient mice identify short-chain specific acyl-CoA dehydrogenase changes associated with fatty liver amelioration. J Proteomics. 2012, 75, 2563-75.

 flecha Amigó, M., Barceló-Batllori, S., Soria, G., Krezymon, A., Benani, A, Pénicaud, L, Tudela, R, Fernández, E., Gomis, R. and Carmona, MC Sodium tungstate modulates hypothalamic axonal growth PLoSOne, 2012, 7, e39087

 flecha Ramirez, A., Barceló-Batllori, S., Martínez-Beamonte, R., Navarro, M.A., Surra, J.C., Arnal, C., Guillén, N., Acín, S. and Osada, J. Proteomics and gene expression analyses of squalene-supplemented mice identify microsomal thioredoxin domain-containing protein 5 changes associated with hepatic steatosis. J Proteomics. 2012, 77, 27-39

 flecha Barceló-Batllori, S.#, and Gomis#, RProteomics in obesity research. Proteomics Clinical Appl, 2009, 3, 263-278

 flecha Barceló-Batllori, S.#, Kalko, S., Esteban, Y. Moreno, S., Carmona, MC. and Gomis, R#. Integration of DIGE and bioinformatics analyses reveals a role of the anti-obesity agent tungstate in redox and energy homeostasis pathways in brown adipose tissue. Molecular and Cellular Proteomics, 2008, 7, 378-393.


 

  Members
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Dra. Silvia Barceló

 Investigador Postdoctoral

sbarcelo@idibell.cat

Dra. Carolina de la Torre

 Investigador Postdoctoral

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